Субстратная специфичность

г) Ковалентные модификации аминокислотных остатков ФЛА2. 1-Бромоктан-2- он и n-бромфенацилбромид ковалентно связываются с His-48 в каталитическом центре фермента и полностью угнетают каталитическую активность; скорость такой модификации значительно снижается, когда фермент уже связан с межфазной поверхностью. Диальдегиды, подобные госсиполу, модифицируют аминогруппы остатков лизина ФЛА2, ответственные за ее межфазное связывание; скорость модификации увеличивается в случае уже связанного с межфазной поверхностью фермента. Подобным образом действуют нестероидный терпеноид маноалид, выделенный из морской губки и его синтетический аналог маноалог.

д) Другие соединения. Предположительно, многие другие соединения, в том числе некоторые лекарства, подавляют активность ФЛА2 in vivo, однако, механизм их ингибиторного действия еще не выяснен. Среди таких веществ - биофлавоноиды и ретиноиды, гидроксиэйкозатетраеновые кислоты, фенофетол (агонист [β-адренэргических рецепторов), габексатмезилат, нисерголин, папаверин, циннаризин и амперон.