Строение белковых молекул

В молекуле белка аминокислотные остатки соединены так называемой пептидной связью. Полная последовательность аминокислотных остатков в такой цепи называется первичной структурой белка. Число остатков в разных белках может колебаться от нескольких штук до нескольких тысяч. Небольшие молекулы с мол. массой менее 10 тыс. дальтон называют пептидами, а крупные – белками. В составе белка обычно имеются как кислые, так и щелочные аминокислоты, так что белковая молекула имеет и положительные, и отрицательные заряды. Значение рН, при котором количество отрицательных зарядов равно количеству положительных, называется изоэлектрической точкой белка.

Обычно белковая цепочка складывается в более сложные структуры. Кислород группы C=O может образовывать водородную связь с водородом группы N–H, расположенной в другой аминокислоте. За счет таких водородных связей формируется вторичная структура белка. Одна из разновидностей вторичной структуры – α-спираль. В ней каждый кислород С=О-группы связан с водородом 4-й по ходу спирали NH-группы. На один виток спирали приходится 3,6 аминокислотных остатка, шаг спирали составляет 0,54 нм.

Во многих белках имеется т. н. β-структура, или β-слой, в ней полипептидные цепочки почти полностью развернуты, их отдельные участки своими группами –СО– и –NH– образуют водородные связи с другими участками той же цепочки или соседней полипептидной цепи.

α-Спиральную структуру имеет белок кератин, из которого состоят волосы и шерсть. При нагревании влажные волосы и шерсть легко поддаются растяжению, а потом самопроизвольно возвращаются к исходному состоянию: при растяжении водородные связи α-спирали разрываются, а затем постепенно восстанавливаются.

β-Структура характерна для фиброина – основного белка шелка, выделяемого гусеницами шелкопряда. В отличие от шерсти, шелк почти нерастяжим – β-структура образована вытянутыми полипептидными цепями, и дальше растягивать ее практически невозможно без разрыва ковалентных связей.

Укладка белков обычно не ограничивается вторичной структурой. Гидрофобные аминокислотные остатки «стремятся» укрыться от водного окружения внутри белковой молекулы. Между боковыми группами кислых и щелочных аминокислот, заряженных, соответственно, отрицательно и положительно, возможно электростатическое взаимодействие. Многие аминокислотные остатки могут образовывать друг с другом водородные связи. Наконец, остатки аминокислоты цистеина, содержащие SH-группы, способны образовывать между собой ковалентные связи –S–S–.

Благодаря всем этим взаимодействиям – гидрофобным, ионным, водородным и дисульфидным – белковая цепочка образует сложную пространственную конфигурацию, называемую третичной структурой.

В составе глобулы у многих белков можно различить отдельные компактные участки размером около 10–20 тысяч дальтон. Они называются доменами. Участки полипептидной цепи между доменами весьма гибки, так что всю структуру можно представить как относительно жесткие бусины доменов, соединенные гибкими промежуточными участками первичной структуры.

Многие белки (их называют олигомерными) состоят не из одной, а из нескольких полипептидных цепочек. Совокупность их образует четвертичную структуру белка, при этом отдельные цепочки называются субъединицами. Четвертичная структура удерживается теми же связями, что и третичная. Пространственная конфигурация белка (т.е. его третичная и четвертичная структура) называется конформацией.

Рис. 4. Различные уровни укладки белковых молекул

Главным методом, позволяющим устанавливать пространственную структуру белков и других биологических полимеров, является рентгеноструктурный анализ. В последнее время большие успехи достигнуты в компьютерном моделировании белковых конформаций.